主要内容
蛋白质结构次序
蛋白质结构次序：初级、二级、三级、和四级。α螺旋和β折叠。
介绍
你有没有想过，为什么你炒鸡蛋的时候，蛋清从透明变成不透明？如果你也有这样的疑问，你该读读这篇文章！
蛋清含有大量被称为白蛋白的蛋白质，而白蛋白通常具有特定的三维形状，这要归功于蛋白质中不同氨基酸之间形成的键。加热会使这些键断裂，暴露了通常保存在蛋白质的内部的疏水 (恐水) 氨基酸，
正如我们在上一篇关于蛋白质和氨基酸的文章中提到的，蛋白质的形状对它的功能非常重要。要了解蛋白质是如何得到其最终形状或构象的，我们需要了解蛋白质结构的四个层次: 初级、次级、三级和四级。
初级结构
蛋白质结构最简单的级别，初级结构，只是多肽链中氨基酸的序列。例如，胰岛素激素有两个多肽链，A 和 B，如下图所示。（这里显示的胰岛素分子是牛胰岛素，但它的结构类似于人胰岛素。）每个链都有自己的一组氨基酸，按特定的顺序组成。例如，A 链的序列从N端的甘氨酸开始，到C端的氨羰丙氨酸结束，与 B 链的序列不同。
蛋白质的序列是由编码蛋白质 (或编码蛋白质的一部分, 用于多亚基蛋白质) 的基因的 DNA 决定的。基因 DNA 序列的改变可能会导致蛋白质氨基酸序列的变化。即使只改变蛋白质序列中的一种氨基酸也会影响蛋白质的整体结构和功能。
例如, 单一的氨基酸变化与镰状细胞贫血有关, 镰状细胞性贫血是一种影响红血球的遗传性疾病。镰状细胞性贫血是构成血红蛋白的多肽链之一, 血红蛋白是血液中携带氧气的蛋白质, 有轻微的序列变化。谷氨酸通常是血红蛋白β链 (构成血红蛋白的两种蛋白质链的两种类型之一) 的第六氨基酸，它被丙氨酸所取代。下图显示了β链的一个片段。
最值得考虑的是，血红蛋白分子由两个α链和两个β链组成，每个链由大约150个氨基酸组成，在整个蛋白质中总共约有600个氨基酸。正常血红蛋白分子和镰状细胞分子之间的区别只是大约600个中的2个氨基酸。
一个人的身体若只能合成镰状细胞血红蛋白将遭受镰状细胞贫血的症状。出现这种情况的原因是谷氨酸-谷氨酰胺氨基酸的变化使血红蛋白分子组装成长纤维。纤维扭曲圆盘状的红血球成新月的形状。在下面的血液样本中, 可以看到 "镰状" 细胞与正常的圆盘样细胞混合在一起的例子。
镰状细胞在试图通过血管时被卡住。卡住的细胞会损害血液流动, 并可能导致镰状细胞性贫血患者的严重健康问题, 包括呼吸困难、头晕、头痛和腹痛。
次级结构
蛋白质结构的下一个级别，次级结构，是指由于主干原子之间的相互作用而在多肽内形成的局部折叠结构。(主干只是指R基以外的多肽链--所以我们这里所说的就是次级结构不涉及R基原子。最常见的次级结构类型是α螺旋和β折叠。这两种结构都是由氢键形成的, 氢键在一种氨基酸的羰基O和另一种氨基酸的氨基H之间形成。
在一个α螺旋中, 一个氨基酸的 羰基 (C = O) 与一个氨基酸的氨基 (N-H) 结合在一起, 该氨基酸是链上的第四个。(例如, 氨基酸1的碳基与氨基酸5的 N-H 形成氢键。这种结合模式将多肽链拉到一个螺旋结构中, 类似于卷曲的丝带, 螺旋的每一个螺旋都含有3.6个氨基酸。氨基酸的R基从α螺旋向外伸出，并于
在一个β折叠中, 多肽链的两个或两个以上的段彼此相邻, 形成一个由氢键结合在一起的片状结构。氢键在主干的羧基和氨基之间形成, 而R基团延伸到
某些氨基酸或多或少存在在α-螺旋或β折叠中。例如, 氨基酸丙氨酸有时被称为 "螺旋断路器"，因为它不寻常的R基 (与氨基结合形成一个环) 在链中创建一个弯曲，与螺旋
许多蛋白质包含α螺旋和β折叠，虽然有些只包含一种类型的二级结构 (或不形成这两种类型)。
三级结构
多肽的整体三维结构称为三级结构。三级结构主要是由于组成蛋白质的氨基酸的R组之间的相互作用。
有助于三级结构的R基相互作用包括氢键、离子键、偶极子相互作用和伦敦色散力--基本上是非共价键的整个范围。例如，具有类似电荷的R基相互排斥，而具有相反电荷的R基可以形成离子键。同样，极性R基团可以形成氢键和其他偶极子-偶极子相互作用。对三级结构也很重要的是疏水相互作用 其中具有非极性、疏水R基团的氨基酸聚集在蛋白质的内部，使蛋白质亲水氨基酸与周围的水分子发生相互作用。
最后, 还有一种特殊类型的共价键可以对三级结构做出贡献: 二硫键。二硫键，含硫侧链如半胱氨酸之间的共价键，比有助于三级结构的其他类型的键强得多。它们的作用就像分子 "安全别针"，使多肽的部分相互牢固地联系在一起。
四级结构
许多蛋白质由一个多肽链组成，只有三个层次的结构 (我们刚才讨论过的种类)。然而，有些蛋白质是由多个多肽链，也被称为亚基组成的。当这些亚基聚集在一起时, 它们会赋予蛋白质四级结构。
我们已经遇到了一个具有四级结构的蛋白质的例子: 血红蛋白。如前所述, 血红蛋白在血液中携带氧气，它由四个亚基组成，α和β型各有两个。另一个例子是 DNA 聚合酶，一种合成新的 DNA 链的酶，由十个亚基
一般来说，促成三级结构的相同类型的相互作用 (主要是弱相互作用, 如氢键和伦敦色散力) 也将子单位结合在一起形成四级结构。
变性和蛋白质折叠
每种蛋白质都有自己独特的形状。如果蛋白质环境的温度或pH值发生变化，或者暴露在化学物质中，这些相互作用可能会被破坏，导致蛋白质失去三维结构，重新变成非结构化的氨基酸链。
当蛋白质失去其高阶结构，但仍保有初级结构时，它被描述为变性。变性蛋白通常是无功能的。
对一些蛋白质来说，变形是可以还原的。由于蛋白质初级结构仍然存在（氨基酸链没有断开），它若回到原本的环境仍有重新折叠并恢复功能的可能。然而，有些蛋白质的变性则是不可逆的。一个不可逆变质的例子是煮熟鸡蛋。液体蛋清中的清蛋白由于受热变成不透明的固体，即使冷却也不会恢复到生鸡蛋的形态。
研究人员发现，一些蛋白质在变性后也可以重新折叠，即使它们只是单独在试管里。因为这些蛋白质可以自主折叠，它们的氨基酸序列必须包含所有的折叠所需的信息。但是，并非所有的蛋白质都能够这么做，而蛋白质在细胞中的折叠则更加复杂。许多蛋白质本身并不折叠，而是得到分子伴侣蛋白质(伴侣蛋白)的帮助。